ロシュ・ダイアグノスティック社　CHIRAZYMEシリーズ

(1) CHIRAZYME L-2 CBの反応例

　酵素及び由来：Lipase from Candida antarctica, Type B

Naoshima, Y. et al.: J. Mol. Catalysis B: Enzymatic, 4, 53 (1998).

Saha-Möller, C. R. et al.: Tetrahedron Asymmetry, 8, 833 (1997).

Frykman, H. et al.: Tetrahedron Lett., 34, 1367 (1993).

Vanderdeen, H. et al.: J. Am. Chem. Soc., 118, 3801 (1996).

(2) CHIRAZYME L-2 C4の反応例

　酵素及び由来：Immobilized Lipase from Candida antarctica, Type B

Reetz, M. et al.: CHIMIA, 50, 668 (1996).

Ljunger, G. et al.: Biotechnology Lett., 16, 1167 (1996).

(3) CHIRAZYME L-3 CRの反応例

　酵素及び由来：Lipase from Candida cylindracea

Potti, M. et al.: Tetrahedron Lett., 30, 5319 (1989).

(4) CHIRAZYME L-5 CAの反応例

　酵素及び由来：Lipase from Candida antarctica, Type A

Kanerva, L. T. et al.: Tetrahedron Asymmetry, 7, 1789 (1996).

Holla, E. W. et al.: Synthesis, 823 (1996).

Ayers, T. A. et al.: Tetrahedron Asymmetry, 8, 45 (1997).

(5) PLEの反応例

　酵素及び由来：Esterase from porcine liver

〔固定化酵素反応の特長〕

• 反応後の酵素回収が可能になり、再使用可能
• 酵素の安定性が増し、酵素自体が不安定な環境下での反応が可能
• 反応後に混在する酵素由来のタンパク質が少なく、分液操作でエマルション化が起こりにくい
• エマルション化が起こりにくいため、反応後の処理が簡単になり、収率が上がる
• 酵素由来のタンパク質が廃液中に混在しないため、BOD(生物化学的酸素要求量)が上昇しない

(1) CHIRAZYME L-2 C5の反応例

　酵素及び由来：Immobilized Lipase from Candida antarctica, Type B

Sheldon, R. A. et al. : WO 9507359 A1 19950316 (1995)

(2) CHIRAZYME L-3 C5の反応例

　酵素及び由来：Immobilized Lipase from Candida cylindracea

Cipiciani, A. et al.: Tetrahedron, 53, 11853 (1997).

(3) CHIRAZYME L-5 C5の反応例

　酵素及び由来：Immobilized Lipase from Candida antarctica, Type A

製造元

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カスタムバイオテック部

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